В состав ферментов входят витамины


Требования к ферментам, используемым в клинико-биохимических исследованиях.

Лекция № 12

ТЕМА « Роль витаминов в ферментативных реакциях. Значение ферментов в медицине. Энзимопатии и энзимотерапия».

План изложения:

1 Роль витаминов в ферментативных реакциях.

1. Значение ферментов в медицине.

2. Энзимодиагностика и энзимотерапия.

3. Энзимопатии.

4. Требования к ферментам, используемым в клинико – биохимических исследованиях.

РОЛЬ ВИТАМИНОВ В ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЯХ.

В качестве простетической группы в молекуле энзима могут выступать витамины. В состав коферментов входят водорастворимые витамины, которые не синтезируются клетками человека и зависят от поступления пищи.

Коферменты, содержащие витамины делятся:

I. Коферменты, содержащие тиамин, образуются путём фосфорилирования витамина В1. Это тиаминмонофосфат (ТМФ),

Тиаминдифосфат (ТДФ), тиаминтрифосфат (ТТФ). Хорошо установлена роль тиаминдифосфата, известного под названием кокарбоксилаза. Он участвует в реакциях простого и окислительного декарбоксилирования L кетокислот. Входит в состав транскетолазы (пентозофосфатный путь окисления глюкозы).

I.Коферменты, содержащие рибофлавин (В2).

Существует 2 кофермента флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН, ФАД участвуют в окислительно-восстановительных реакциях.

II.Коферменты, содержащие пантотеновую кислоту (В5).

Кофермент А (КоА-SH) – реакции переноса остатка кислоты (ацила). Кофермент А соединение, которое объединяет обмен разных веществ в клетке.

IV. Кофермент, содержащий витамин PP (никотинамид, В3).

Витамин PP входит в состав 2 коферментов никотинамидадениндинуклеотида (НАД+) и никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФ+). Входят в состав дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции.

V. В6. Образуется фосфорилированием двух производных пиридина – пиридоксаля и пиридоксамина. Ведущий кофермент пиридоксальфосфат. Входит в состав аминотрансфераз (АлТ и АсТ). Катализирует реакции обмена аминокислот: трансаминирование и декарбоксилирование.

VI. Фолиевая кислота. Содержит в своём составе ещё один витамин, парааминобензойную кислоту, которая соединена с глутаминовой кислотой. Кофермент тетрагидрофолиевая кислота катализирует реакции переноса фрагмента органических молекул, необходимых для синтеза нуклеотидов, аминокислот, липидов.

VII. В12 Существует два кофермента, метилкобаламин и 5-дезоксиаденозилкобаламин. Участвуют в реакциях переноса метильных групп, которые становятся важным источником одноуглеродных фрагментов.

I. Биотин (витамин H) – карбоксибиотин. Катализирует реакции карбоксилирования и транскарбоксилирования.

ЗНАЧЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ МЕДИЦИНЫ.

Ферменты важны для диагностики заболеваний. Это связано с тем, что ферменты вырабатываются в клетках и при их разрушении поступают в кровь, мочу, пищеварительные соки. Каждый орган или ткань имеет характерный набор ферментов. Появление этих ферментов в крови позволяет установить патологию. Пример: в сердечной мышце содержатся креатинкиназа и аспартатаминотрансфераза. При инфаркте миокарда в крови резко повышается активность креатинкиназы и аспартатаминотрансферазы. Печень содержит преимущественно аланинаминотрансферазу, щелочную фосфатазу. Поэтому при патологии печеночной ткани в крови резко возрастает активность АлАТ и ЩФ. Так как содержание ферментов в крови величина довольно постоянная, то увеличение или снижение активности ферментов указывает на патологию.

Выход ферментов в кровь происходит не только при разрушение клетки, но и при повышении проницаемости клеточных мембран, т. е. в самом начале патологического процесса. Это особенно важно для ранней диагностики. Пример: при развитии инфаркта миокарда активность креатинкиназы резко возрастает уже в первые 2 -3 часа, через 3 часа после начала приступа панкреатита, возрастает активность L-амилазы; активность ЛДГ-4,5 высока ещё в доклинической стадии инфекционного гепатита.

Отмечена прямая связь между активностью ферментов и степеньюповреждения ткани. Снижение активности свидетельствует об ограничении некротического очага.

ЭНЗИМОДИАГНОСТИКА.

Ферменты оказывают помощь:

- в диагностике;

- помогают контролировать течение болезни;

- в прогнозе заболевания;

- в проведении дифференциальной диагностики.

При некоторых заболеваниях, ферменты являются единственным тестом. Так при недостаточности фенилаланингидроксилазы, идёт развитие фенилпировиноградной олигофрении.

1. Диагностика заболеваний связано с тем, что ферменты вырабатываются в клетках и при их разрушении поступают в кровь, мочу, пищеварительные соки.

А) Каждый орган или ткань имеет характерный набор ферментов – появление ферментов в крови позволяет установить патологию.

П: сердечная мышца – наиб. специфичная креатинкиназа (КК), аспартатаминотрансфераза (АсТ), ЛДГ-1

Печень – АлТ, ЛДГ – 5,4; ЩФ и АсТ

Почки – ЛДГ, ЩФ.

Некоторые ферменты вырабатываются в различных тканях (АлТ, АсТ) – учитывают их активность и количественные соотношения.

Так, в сердце АсТ > АлТ

печень АлТ> АсТ введен коэффициент де Ритиса

АсТ

= 1,33 (в сердце)

АлТ

Б) Содержание ферментов в крвои величина относительно постоянная, а повыш. и пониж. – патология.

Инфаркт миокарда КК, АсТ, ЛДГ-1

Заболевания печени: АлТ, альдолаза, ЛДг – 4, ЛДГ -5.

Заболевания панреаs: a-амилазы.

Злокачественная опухоль костей: ЩФ.

! Выход ферментов в кровь происходит не только при разрушении клеток, но и при повышении проницаемости мембран => в самом начале развития патологии – ранняя диагностика: активность КК повышается через 2-3 часа, АсТ повышается через 4-6 часов, после инфаркта миокарда.

Через 3 часа после начала принципа острого панкреатита повышается a-амилаза.

! Активность ЛДГ-4,5 повышается еще в доклинический п-д инфекционного гепатита.

В) Отмечена прямая зав-сть между активностью ферментов и степенью повреждения ткани (понижение активности свидетельствует об ограничении некротич. ожога).

П: ИМ: активность КК повышается и АсТ maх 3-5 сутки и потом понижается.

2. Дифференциальная диагностика – определение активности ферментов, их соотношения.

1) коэффициент де Ритиса

АсТ инф.м.

N = 1,33

АлТ гепатит < 1

2) паренхиматозные гепатиты - АлТ, АсТ, ЩФ, а при механической –

ЭНЗИМОТЕРАПИЯ.

Использование ферментов с терапевтической целью используется давно. Ещё в прошлом веке, после открытия пепсина, его стали применять при лечении диспепсии (нарушении пищеварения) и труднозаживающих язв.

Фибринолизин применяют при лечении незаживающих ран, пролежней, для рассасывания тромбов у больных тромбозами.

Фермент лидаза используется после операций для предотвращения образования грубых рубцов. Кроме того, данный фермент вызывает деполимеризацию мукополисахаридов, что приводит к увеличению проницаемости тканей и сосудистых стенок. Его используют для облегчения проникновения лекарств через межклеточную субстанцию при лечении процессов, связанных с разрастанием соединительной ткани.

Среди ингибиторов ферментов используется Трасилол– препарат, получаемый из околоушной железы крупного рогатого скота. Так, при остром панкреатите непосредственно в протоках поджелудочной железы наблюдается преждевременное превращение трипсиногена в трипсин, который воздействует на ткань и в большом количестве поступает в кровь. Трасилол, будучи ингибитором протеолитических ферментов, эффективен при лечении острых панкреатитов.

В настоящее время всё большее распространение получает препарат вобэнзим, который рекомендуют при воспалительных процессах. Он представляет собой комплекс гидролитических ферментов животного и растительного происхождения: трипсин, химотрипсин, амилазу, урокиназу. Природные энзимы, содержащиеся в этом препарате, действуют в широком спектре заболеваний. Они способствуют устранению функциональных нарушений кровоснабжения, предупреждают появление атеросклероза. Полагают, что при перегрузках, заболеваниях организму недостаточно того количества ферментов, которые он вырабатывает. Принимая вобэнзим, больной компенсирует этот недостаток ферментов, помогает организму.

При нарушении процессов пищеварения широко используются препараты, состоящие из смеси лиофилизированных ферментов ЖКТ и желчи: фестал, панзинорм форте, мезим форте, дигестал и др.

ЭНЗИМОПАТИИ.

Энзимопатии – заболевания, которые возникают при отсутствии или нарушении активности ферментов. Они классифицируются:

1. Наследственные, связанные с полным нарушением биосинтеза какого-либо фермента. Примером может служить дефицит глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (Г-6-ФДГ) в эритроцитах. Биохимические дефекты приводят к тому, что эритроциты становятся чувствительными к воздействию различных неблагоприятных факторов, в том числе к приёму некоторых лекарств. Заболевание проявляется либо гемолитическими кризами, либо протекает в виде хронической гемолитической анемии.

Фенилкетонурия – заболевание, связано с дефектом фермента фенилаланиндегидроксилазы, превращающей фенилаланин в тирозин. В результате в крови накапливаются фенилпировиноградная, фенилмолочная и фенилуксусная кислоты, которые токсичны для клеток мозга. У детей развивается тяжёлое отставание умственного развития – фенилпировиноградная олигофрения. Нарушение умственного развития можно устранить. Если в первые месяцы жизни из питания ребёнка исключить аминокислоту фенилаланин. Если упустить этот период времени. В дальнейшем лечение становится неэффективным.

Альбинизм – заболевание, связанное с дефектом тирозиназы. В результате нарушено превращение тирозина в диоксифенилаланин (ДОФА), что ведёт к нарушению биосинтеза пигмента меланина. Признаки: слабая пигментация кожи и волос, красные зрачки глаз.

Алкаптонурия – ферментопатия, связанная с дефектом оксидазы гомогентизиновой кислоты. При этой болезни нарушено окисление гомогентизиновой кислоты в тканях, вследствие чего содержание её в жидкостях организма и выделение с мочой повышается. В присутствие кислорода гомогентизиновая кислота полимеризуется с образованием пигмента чёрного цвета – алкаптона. Проявляется пигментацией соединительной ткани, тёмной мочой, тёмными пятнами на коже.

2. Токсические, связанные с избирательным угнетением активности отдельных ферментов.

3. Алиментарные, вызванные дефицитом витаминов, белка, микроэлементов, разбалансированностью питания.

Энзимопатии, вызванные нарушением нейрогуморальной регуляции, связанные с нарушением внутриклеточной организации ферментативных процессов.

Требования к ферментам, используемым в клинико-биохимических исследованиях.

1. органоспецифичность.

2. низкая активность в крови в норме.

3. выход в кровь только при повреждении соответствующего органа.

4. высокая стабильность в крови (не менее 1-2 часов).

5. доступная методика определения активности фермента.

Вопросы для самоподготовки.

1. Какое значение имеют витамины для ферментов?

2. В состав каких ферментов входит витамин В1 и какие процессы катализирует?

3. Как называются коферменты, содержащие витамин РР? В состав каких ферментов входят и какие биохимические процессы катализируют?

4. Как называются коферменты, содержащие витамин В6? В состав каких ферментов входят и какие биохимические процессы катализируют?

5. Как называются коферменты, содержащие фолиевую кислоту? В состав, каких ферментов входят, и какие биохимические процессы катализируют?

6. Как называются коферменты, содержащие витамин В12? В состав, каких ферментов входят, и какие биохимические процессы катализируют?

7. Как называются коферменты, содержащие витамин Н (биотин)? В состав ,каких ферментов входят, и какие биохимические процессы катализируют?

8. Какое значение имеют ферменты в диагностике заболеваний?

9. Перечислите ферменты, используемые в энзимодиагностике.

10. Перечислите ферменты, используемые в энзимотерапии.

11. Что называют энзимопатиями? Приведите примеры.

12. Какие требования предъявляются к ферментам, используемым в клинико- биохимических исследованиях?

Литература В. С. Камышников стр.493 -494.

В. К. Кухта стр.119 -124.

Разработала преподаватель клинической биохимии С. М. Новикова.

megalektsii.ru

6. 1. Общая характеристика витаминов.

Лекция 6. Витамины.

Витамины - это низкомолекулярные органические вещества, необходимые для нормальной жизнедеятельности организма. Они выполняют следующие функции в организме:

  1. Входят в состав ферментов.

  2. Участвуют в процессах обмена веществ.

  3. Участвуют в деятельности органов чувств, нервной системы.

  4. Необходимы для роста, размножения организма.

Витамины должны поступать в организм постоянно, ежесуточно, так как они не синтезируются в организме или образуются в недостаточном количестве. То есть витамины относят к незаменимым факторам питания. Потребность организма в небольших дозах витаминов объясняется тем, что они не являются ни строительным, ни энергетическим материалом, а входят в состав ферментов - биологических катализаторов - и оказывают на организм мощный биологический эффект.

Основными источниками их для человека служат продукты питания растительного и животного происхождения; витамины, синтезированные микрофлорой кишечника и искусственные препараты.

Классификация витаминов по химической природе невозможна - по структуре они могут быть отнесены к разным классам химических соединений. Но по отношению к растворителям витамины разделяют на водо- и жирорастворимые.

Путь витаминов в - организме обеспечивается специальными транспортными системами и четко контролируется на разных уровнях. В ЖКТ для всасывания жирорастворимых витаминов необходимо наличие жиров и желчных кислот. Ряд витаминов для всасывания нуждается в особых белках переносчиках они, кроме того, регулируя процесс всасывания, защищают организм от их избыточного поступления. Попавшие в кровь витамины взаимодействуют со специальными белками, переносящими их к органам мишеням. Далее витамины активируются и в таком виде (как коферменты) входят в состав ферментов. Механизм действия витаминов различен:

  • вит. С (аскорбиновая кислота) усиливает всасывание железа из кишечника, участвует в обмене нуклеиновых кислот, обезвреживании некоторых токсинов.

  • вит. BI (тиамин) входит в состав декарбоксилаз.

  • вит. В2 (рибофлавин) входит в состав ФАД, дегидрогеназ.

  • вит. В3 (пантатеновая кислота) входит в состав Ко А.

  • вит. В6 (пиридоксаль) входит в состав аминотрансфераз АсАТ и АлАТ, декарбоксилаз, аминокислот.

  • вит. РР (никотиновая кислота) входит в состав НАД, НАДФ, дегидрогеназ.

  • вит. Н (биотин) входит в состав ферментов, переносящих углекислый газ.

  • вит В12 (кобаламин) входит в состав ферментов, переносящих метальные группы.

Дефицит витаминов ведет к появлению специфических нарушений обмена с характерными клиническими проявлениями. Нарушение обеспечения организма витаминами может проявляться в виде:

  1. Авитаминоза - результат полного длительного отсутствия витаминов, что встречается крайне редко.

  2. Гиповитаминозы - результат недостаточного поступления витаминов с пищей. Проявляются легким недомоганием, быстрой утомляемостью, пониженной сосудистой проницаемости и снижением свертываемости крови. Например, дефицит витамина С сопровождается, как правило, дефицитом витамина Р, что усугубляет нарушения сосудистой проницаемости.

  3. Гипервитаминозы - возникают в результате избыточного поступления жирорастворимых витаминов, проявляются в виде токсического воздействия на организм с развитием симптомов, специфичных для каждого витамина.

studfiles.net

ПОИСК

    Многие расстройства обмена веществ при авитаминозах обусловлены, как теперь установлено, нарушениями деятельности или активности ферментных систем, поскольку многие витамины входят в состав простетических групп ферментов (см. главу 4). На связь витаминов с ферментами впервые в 1922 г. указал акад. Н.Д. Зелинский. Он считал, что витамины регулируют обмен веществ не непосредственно, а опосредованно через [c.205]

    Классификация коферментов. Она основана на строении и функциональных особенностях коферментов. Большая группа коферментов представляет собой водорастворимые витамины и их химически модифицированные производные. К ним относятся фосфорилированные тиамины, флавин, моно-и дифосфаты, пиридоксалевые, биотиновые, никатинамидные и другие коферменты. (Подробно о связи витаминов с ферментами говорится в гл. Витамины .) [c.63]

    Особенно тесная связь существует между витаминами и ферментами то витамины являются участниками ферментативных процессов в качестве активаторов (например, витамин С активирует папаин и катепсин), то они служат субстратом для действия ферментов или оказываются продуктами ферментативного превращения провитаминов (например, действие на витамин С оксидазы аскорбиновой кислоты или превращение в печени каротина в витамин А) наконец, витамины входят в качестве неотъемлемой составной части (кофермента) в молекулу самого фермента. [c.429]

    Витамины и коферменты, скорее всего, не только можно, но и необходимо рассматривать вместе, в одном разделе химии природных соединений, поскольку нельзя провести четкого разграничения определенной группы природных биологически активных веществ на два таких класса. С другой стороны, при освещении химии этих соединений мы неизбежно коснемся вопросов строения и свойств их, а отсюда неизбежен и выход на реакции, катализируемые ферментами (кофер-ментами). Таким образом, эти три феномена химии живой природы — витамины, коферменты и ферментативный катализ не то чтобы тесно связаны, они завязаны в один узел, и комплексное их описание вполне уместно. [c.267]

    Мутации и мутагенез. Исследования по изменчивости и селекции микроорганизмов в связи с развитием учения об антибиотиках стимулировало развитие работ по мутагенезу продуцентов витаминов, антибиотиков, ферментов и других биологически активных веществ. Микробиологи-селекционеры привлекали все известные методы изыскания новых форм микроорганизмов с повышенной биохимической активностью. Приспособление бактерий к разрушению нового синтетического органического соединения, не встречавшегося ранее в природе, требует от бактериальных клеток синтеза новых ферментов, т. е. изменения в генотипе. Генотипическая изменчивость наследственна. [c.110]

    Микроэлементами называются М , Ре, В, Мо, Мп, Си, Ъп, Со в связи с тем, что малые количества их необходимы для нормальной жизнедеятельности растений. Микроэлементы повышают активность ферментов, способствуют синтезу сахара, крахмала, белков, нуклеиновых кислот, витаминов и ферментов. Микроэлементы вносят в почву с микроудобрениями. [c.697]

    Флавиновые К.-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН Па) и флавинадениндину-клеотид (ФАД 116). В нек-рых ферментах (напр., в сукци-натдегидрогеиазе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имада-зольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых К. осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов. [c.488]

    Познание такой роли витаминов имеет очень большое значение. Оно позволяет, с одной стороны, глубже подойти к изучению ферментов и регулируемых ими жизненных процессов с другой стороны, связь между витаминами и ферментами открывает новые возможности более широкого изучения витаминов на основе достижений ферментологии. [c.401]

    По внешнему виду витамин А — кристаллы желтого цвета, темп, плавл. 63—64° С. Растворяется в жирах. Содержится в животной пище в сливочном масле, желтке яйца, молоке. Особенно богат витамином А рыбий жир. С растительной пищей в организм поступают каротиноиды (см. выше). Под влиянием особого фермента в печени и в кишечнике они подвергаются окислительному расщеплению и превращаются в витамин А. Например, при расщеплении Р-каротина по центральной двойной связи (пунктир а в формуле на стр. 323) образуются две молекулы витамина А. Аналогично расщепляются а- и у-каротины. [c.324]

    В течение многих лет биохимическое окисление ассоциировалось преимущественно с отщеплением водорода. При этом всегда подразумевалось, что кислород, входящий в состав органических веществ, неизменно попадает туда из молекул воды. Молекула воды может присоединяться по двойной связи, и образующийся спирт подвергается действию дегидрогеназ. И тем не менее время от времени появлялись указания, что небольшие количества О2 существенны и необходимы даже для клеток, растущих в анаэробных условиях [134]. В 1955 г. Хаяиши и Масон независимо продемонстрировали, что Ю иногда Включается в органические соединения непосредственно из Юг, как показано в уравнении (10-43). Сегодня нам известно большое число оксигеназ, участвующих в образовании таких существенных для метаболизма соединений, как стерины, простагландины и биологически активные производные витамина О. Оксигеназы оказываются необходимыми и для катаболизма многих веществ, чаще всего действуя на неполярные группы, трудно поддающиеся действию других ферментов [134—136]. [c.434]

    Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

    Практические занятия по изучению отдельных групп веществ (белки, витамины, гормоны, ферменты) и процессов обмена липидов, углеводов, белков и минеральных веществ связаны с рассмотрением процессов возникновения и распада этих веществ в организме животных и растений. [c.5]

    Медь принадлежит к числу микроэлементов. Такое название получили Fe, u, Mn, Mo, В, Zn, Со в связи с тем, что малые количества их необходимы для нормальной жизнедеятельности растений. Микроэлементы повышают активность ферментов, способствуют синтезу сахара, крахмала, белков, нуклеиновых кислот, витаминов и ферментов. Микроэлементы вносят в почву с микроудобрениями. Удобрения, содержащие медь, способствуют росту растений на некоторых малоплодородных почвах, повышают их устойчивость против засухи, холода и некоторых заболеваний. [c.576]

    Среди оксигеназ, включающих в продукт оба атома Ог, наиболее известны ферменты, разрывающие двойные связи ароматических соединений в положениях, соседствующих с ОН-группами или между ОН-группами, как показано в уравнении (10-43). Другие диоксигеназы расщепляют алифатические соединения. Хорошо известным примером является расщепление р-каротина с образованием витамина А (дополнение 12-В). Несколько диоксигеназ было выделено в кристаллическом виде из бактерий. Они оказались белками, содержащими негемовое железо мол. вес одной субъединицы составлял 50000 или более. Эти белки обычно содержат Ре(П), но у них нет лабильной серы [1]. С другой стороны, триптофандиоксигеназа (триптофанпнрролаза гл. 14, разд. И) является гемовым ферментом. Она катализирует реакцию, описываемую уравнением (10-45). Атомы кислорода, помеченные звездочкой, поступают из Ог. [c.435]

    По-видимому, уже из этого суждения следует вывод о необходимости изучения законов химической эволюции и законов биогенеза для решения проблемы освоения каталитического опыта живой природы. Небезынтересно в связи с этим напомнить, что даже наиболее оптимистически настроенные химики, которые с успехом моделируют биокатализаторы, все же считают, что они проявили бы легкомыслие, если бы утверждали, что изолированное изучение биокатализаторов— ферментов достаточно для получения исчерпывающей информации о том, что такое биокатализ [ 9, с. 13 . Да, конечно, фермент можно выделить из биосистемы можно точно определить его структуру, во всяком случае не менее точно, чем, например, структуру витамина А или какого-либо стероида. Фермент можно ввести в реакцию и заставить осуществлять каталитические функции. Но, получая фермент в чистом виде и с облегчением выбрасывая остатки исходных материалов, мы жертвуем новым ради привычного — разрушенная клетка со всем ее ферментным аппаратом более интересный объект, чем одна, грубо удаленная деталь (там же). Если в изучении биокатализа идти последовательно, то аналитическая стадия неизбежна. Однако задержка только на этой стадии означает отказ от познания механизма действия ферментативного аппарата в целом. Важно., не останавливаться на данных анализа, — говорит далее Л, А, Николаев,— и попытаться связать в одно целое сведения, относящиеся к деталям. Тогда окажется, что биокатализ нельзя отделить от проблемы биогенеза, и какими бы трудными ни казались эти вопросы, у исследователя остается утешение, что, не теряя их из виду, он все же сделает меньше ошибок, чем если вовсе забудет об их существовании (там же). [c.183]

    Практически все реакции в биохимических системах ускоряются биологическими катализаторами — ферментами. Их поразительная специфичность, разнообразие функций, высокая активность, связь с витаминами и металлами сделали этот класс веществ особенно привлекательным и для биохимиков и для исследователей в области биологической технологии, где свойства иммобилизованных ферментов нашли себе полезное применение. [c.347]

    БИОТИН (витамин И), мол. м. 244,3 один из витаминов группы В кофермент, участвующий в карбоксилировании орг. к-т. С ферментами связан пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и е-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента. Из 8 оптич. изомеров и 4 рацематов биол. активностью обладает только (-1-)-Б. (см. ф-лу). [c.290]

    Водорастворимые витамины - это восемь витаминов группы В и витамин С (аскорбиновая кислота). В организме они не накапливаются и должны поступать в него с пищей каждый день. При кулинарной обработке они могут разрушаться. К витаминам группы В относятся витамин В, (тиамин), витамин В2 (рибофлавин), ниацин, витамин В (пиридоксин), витамин B 2 (ци-анкобаламин), фолиевая кислота, пантотеновая кислота и биотин. Функции этих витаминов в организме связаны главным образом с получением энергии из продуктов питания. Все они — кофакторы, т. е. небольшие небелковые молекулы, помогающие ферментам выполнять свои функции. [c.270]

    Для живых организмов кобальт также имеет большое значение, поскольку с его участием связаны процессы образования белков, аминокислот, витаминов, ассимиляция азота растениями, активность ферментов и другие биохимические процессы. Особенно важна роль кобальта как главной составляющей витамина В12, без которого невозможны процессы кроветворения (образование эритроцитов и синтез гемоглобина). [c.499]

    Но все же, несмотря на такую тесную связь, ферменты остаются своеобразными белковыми телами, выполняющими специфические физиологические функции однако продолжительность существования фермента до известной степени ограничена, и ферменты должны все время вновь и вновь создаваться или пополняться. Белковый компонент таких ферментов, как редоксазы, клетка готовит сама для себя, а простетическая группа должна прийти извне. Являясь часто активными группами ферментов, витамины все же остаются веществами, которые не могут быть синтезированы животным (за некоторыми исключениями), хотя они существенно необходимы в питании. [c.429]

    Для проявления Вг-витаминной активности существенное значение имеет также наличие свободной иминогруппы в положении 3 пиримидинового цикла. Метилирование этой иминогруппы уничтожает витаминные свойства, что, по-видимому, связано со способностью фосфорного эфира рибофлавина образовывать фермент с протеином только по иминной группе. [c.406]

    Микроэлементы. Микроэлементы также имеют важное значение для размножения и жизнедеятельности дрожжей, входя в состав ферментов, витаминов и других соединений, участвующих в их синтезе. Они влияют на скорость и характер различных биохг -мических процессов. Например, кобальт стимулирует размножение дрожжей, повышает содержание в клетках азотистых веществ небелковой природы, прежде всего ДНК, РНК и свободных аминокислот. Он стимулирует также синтез витаминов — рибофлавина и аскорбиновой кислоты. Стимулирующее действие микроэлементов объясняется тем, что они образуют с ферментами металлорганиче-ские и внутрикомплексные соединения. Получаемый эффект зависит от прочности связи фермента с молекулой субстрата пли активации субстрата в промежуточном активном комплексе. [c.199]

    В связи с тем, что уже сказано о витаминах и коферментах, можно провести следующее их разграничение а) собственно витамины — это соединения, выполняющие свою витаминную роль самостоятельно, б) витамины-ко-ферменты — соединения, выполняющие определенную биохимическую функцию в виде производных, т.е. в виде коферментов, в) следует выделить отдельно группу коферментов, т.е. тех соединений, которые образованы из соответствующих витаминов или синтезированы самостоятельно данным организмом для осуществления того или иного химического процесса в живой клетке. В свою очередь, кофермент выполняет свою каталитическую функцию либо в свободной форме, т.е. самостоятельно, либо в ферментносвязанном виде, о чем более подробно будет сказано позже. [c.267]

    Как уже отмечалось выше, внутримолекулярный катализ отражает многие особенности ферментативного катализа. Поэтому неудивительно, что исследователи часто пытались строить модели ферментативных каталитических систем с использованием внутримолекулярных катализаторов. Одна из таких моделей — деацилирование ацилхимотрипсина — приведена в разд. 10.1.4. Другим примером служат модели зависимых от витамина В12 ферментов. С их помощью моделируется ферментативная активация связей углерод—водород, идущая в присутствии кофермента В12 [23]. При этом не следует забывать, что в [c.270]

    На третьей - фармакодинамической - стадии изучаются проблемы распознавания лекарственного вещества (или его метаболитов) мишенями и их последующего взаимодействия. Мишенями могут служить органы, ткани, клетки, клеточные мембраны, ферменты, нуклеиновые кислоты, регуляторные молекулы (гормоны, витамины, нейромедиаторы и т.д.), а также биорецепторы. Рассматриваются вопросы структурной и стереоспе-цифичной комплементарности взаимодействующих структур, функционального и химического соответствия лекарственного вещества или метаболита (например, фармакофорной группировки) его рецептору. Взаимодействие между лекарственным веществом и рецептором или акцептором, приводящее к активации (стимулированию) или дезактивации (ингибированию) биомишени и сопровождающееся ответом организма в целом, в основном обеспечивается за счет слабых связей - водородных, электростатических, ван-дер-ваальсовых, гидрофобных. [c.13]

    Как показали советские исследователи М. Н. Мейсель и Е. Н. Одинцова на примере дрожжей, действие ростовых веществ микроорганизмов очень многообразно. Влияние ростовых веществ распространяется не только на рост (откуда они в свое время и получили название), но и на строение клетки, на процессы ее обмена, на ее жизнеспособность. Поэтому более целесообразно эти вещества называть витаминами или витаминоподобными веществами. Витамины играют определенную роль в биохимических процессах микробной клетки. Еще в начале XX в. В. В. Пашутин высказал предположение, что между витаминами и ферментами имеется определенная связь. Н. Д. Зелинский считал, что витамины входят в состав ферментов и поэтому влияют на развитие микроорганизмов. Так, в 1922 г. он указал на то, что связь между ферментами и витаминами, возможно, и выражается в том, что последние необходимы как строительный материал для лервых >. [c.516]

    Фосфор йвляется обязательным, компонентом высоко устойчивых фосфатных связей, при помощи которых осуществляется передача энергии в живых системах. Наконец, фосфор входит в состав многих витаминов и ферментов. [c.31]

    Приведенные выше данные показывают необходимость создания препаратов на основе всех микроэлементов. Микроэлементы в организме связаны с витаминами, аминокислотами, ферментами и гормонами. Поэтому в качестве лигандов нами выбраны витамины. аминокислоты, оксикислоты и другие биологически активные вещества. Полученные соединения переданы, как нами уже отмечалось, для фармакологических исследований в Институт фармакологии АМН СССР, в фармаколо1 ический отдел проблемной лаборатории Ташкентского фармацевтического института, в Институт радиологии, рентгенологии и онкологии Министерства здравоохранения Узбекской ССР. Наиболее активные препараты переданы для клинического испытания. [c.187]

    Лишь в 30-х годах сложились условия, вызвавшие возрождение хроматографического метода и дальнейшее его развитие. Хроматографический метод из области биохимии стал довольно быстро проникать в органическую, неорганическую и аналитическую химию, химическую технологию и смежные с ними отрасли науки и техники. С хроматографическим методом связаны успехи в области изучения хлорофилла, каротинопдов, аминокислот, витаминов, гормонов, ферментов, антибиотиков, алкалоидов, углеводородов, редкоземельных элементов, изотопов и пр. [c.10]

    ГОРМОНЫ — органич. вещества, выделяемые железами внутр. секреции в кровь и тканевую жидкость и являющиеся регуляторами важнейших функций организма животных и человека (обмена, роста, полового развития и др.). Действие Г. очень мало зависит от вида животного. Г., полученные из желез внутренней секреции любого позвоночного, обладают одним и тем же физиологич. действием. Механизм действия Г. очень сложен и еще мало изучен. Выяснено, что действие Г. находится в сложной взаимозависимости от центральной нервной системы и тесно связано с действием витаминов и ферментов. Подобно этим веществам, Г. в очень небольших концентрациях шрояв-ляют высокую физиологич. активность. [c.498]

    Ферментативные системы, связанные с функцией кофермента В12, достаточно сложны. В связи с этим имеется несколько сообщений об очистке В12-зависимых ферментов или В12-связывающих белков с помощью аффинных сорбентов, обладающих сродством к витамину В12. Фактически для очистки ферментов или белков аффинная хроматография широко используется как один нз наиболее привлекательных методов [270]. С этой целью был разработан метод синтеза нерастворимого носителя кобаламинсефарозы (рис. 6.14). Этот носитель использован для очистки М-5-метилтетрагидрофолатгомоцистеин1юбаламинмстилтрапс-феразы из Е. oli. [c.394]

    Возможно, включение металло-ко-энзимов в общий раздел о витаминах и ко-ферментах связано с их ключевой ролью в катализе широкого набора химических процессов in vivo и витамин-но-подобной зависимостью живых организмов от металлов, их образующих как и витамины, энзим-образующие элементы должны быть внесены экзогенно — не случайно поливитаминные препараты часто идут в комплексе с [c.353]

    Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

    Медь - один из важнейших микроэлементов. Медьсодержащие удобрения содействуют синтезу белков, жиров и витаминов растительными организмами. Физиологическая активность меди связана с включением её в состав активных центров окислительно-восстановительных ферментов. В нриродньк водах наиболее часто встречаются соединения меди (II). В области 7 < pH < 9 образуется в основном моногидроксокомилекс [СиОН] , нри pH и 9 наиболее вероятно выпадение гидроксида меди (II) Си(ОН)2. Из соединений меди (I) наиболее распространены труднорастворимые в воде Си,0, СигЗ, СиС1. [c.42]

    Дрожжи Sa haromy es erevisiae) не способны синтезировать биотин и нуждаются в необычно большом количестве этого витамина, если в качестве единственного источника азота для роста используется мочевина, аллантоин, аллантоиновая кислота или некоторые другие соединения. Это связано с тем обстоятельством, что, прежде чем мочевина подвергается гидролизу до Nh4 и СО2, она должна быть карбоксилирована [уравнение (8-9)] при помощи бнотинсодержащего фермента карбоксилазы мочевины [13]  [c.200]

    Эта реакция, аналогично параллельно протекающей реакции, описанной 1В гл. 4 [уравнение (4-31)], которая приводит к образованию желтой нестабильной формы тиамин-аниона, является примером практически полностью кооперативного отщепления двух протонов, сопровождающегося структурными изменениями. В ходе титрования не обнаружено сколько-нибудь значительных концентраций промежуточного соединения. Это свойство необычно для небольших молекул, и оио помогло Вильямсу и др. правильно установить строение витамина. Имеют ли эти реакции какое-либо биологическое значение Тиольиая форма, представленная выше, или желтая форма [уравнение (4-31)], могла бы присоединяться к активным центрам белков с помощью дисульфидных связей. Одиако если такие реакции ферментов с тиамином и происходят, то пока они еще ие обнаружены. [c.208]

chem21.info

Коллоквиум II по теме: «Ферменты и витамины»

Вопросы, для самостоятельной подготовки

1) Классификация ферментов. Примеры ферментов каждого класса.

2) Общие свойства ферментов: термолабильность, зависимость от pH, температуры, специфичность действия ферментов.

3) Ферменты, определение. Простые и сложные ферменты. Активные и аллостерические центры ферментов.

4) Регуляция действия ферментов.

5) Ферменты. Определение активности. Единицы активности.

6) Ингибирование ферментов, неспецифическое и специфическое ингибирование, обратимое и необратимое. Конкурентное и неконкурентное.

7) Понятие о ферментах и коферментах. Связь коферментов с витаминами.

8) Специфичность действия ферментов. Типы специфичности.

9) Влияние концентрации субстрата на активность ферментов. Понятие о константе Михаэлиса.

10)Витамины, классификация витаминов. Биологическая роль витаминов. Жирорастворимые витамины А, D, E, K .

11)Витамин PP (антипеллагрический) витамин. Биологическая роль.

12)Витамин B1 (антиневритный) – тиамин. Биологическая роль.

13)Витамин В2 (витамин роста) – рибофлавин. Биологическая роль.

14)Витамин В3 (антидерматитный) – пантотеновая кислота. Биологическая роль.

15)Витамин В6 (антидерматитный) – пиридоксин. Акродиния. Биологическая роль.

16)Витамин С (антискорбутный) – аскорбиновая кислота. Биологическая роль.

Варианты письменной части коллоквиума

Вариант 1.

1. Общие свойства ферментов: термолабильность, рН-зависимость, специфичность.

2. Изоферменты и их значение для энзимодиагностики.

3. Биологическая роль витамина A.

4. Написать формулу кофермента витамина B1

и показать его участие в обменных процессах

Вариант 2.

1. Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативных реакций. Понятие о константе Михаэлиса.

2. Типы ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное ингибирование.

3. Биологическая роль витамина K .

4. Написать формулу кофермента витамина B3 и показать его участие в обменных процессах . .

Вариант 3.

1. Классификация ферментов, характеристика каждого класса ферментов (примеры).

2. Понятие об активных центрах ферментов: каталитические и регуляторные центры. Аллостерические эффекторы. Активаторы и ингибиторы ферментов.

3. Биологическая роль витамина E.

4. Написать формулу кофермента витамина B6 и показать его участие в обменных процессах для

Вариант 4.

1. Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативных реакций. Понятие о константе Михаэлиса.

2. Примеры использования ферментов в ветеринарии.

3. Биологическая роль витамина D .

4. Написать формулу кофермента витамина B2 и показать его участие в обменных процессах .

Варианты заданий на компьютерном тестировании

Инструкция к тесту: Выбрать все правильные ответы

1. K классу оксидоредуктаз не относится фермент:

1. каталаза

2. пероксидаза

3. амилаза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

2. Перенос электронов от одного вещества к другому осуществляют:

1. оксидоредуктазы

2. трансферазы

3. гидролазы

4. лиазы

5. лигазы

Фермент амилаза относится к

1. оксидоредуктазам

2. гидролазам

3. лиазам

4. синтетазам

5. изомеразам

4. Смесь ферментов нельзя разделить:

1. высаливанием

2.диализом

3. гель-фильтрацией

4. электрофорезом

5. ионообменной хроматографией

5. Константа Михаэлиса (Кm ) – это концентрация субстрата [S], при которой скорость ферментативной реакции v:

1. равна 0

2. равна 1

3. максимальна (vмакс.)

4. равна ½ от максимальной скорости

5. превышает vмакс.

6. Причиной гиповитаминоза могут быть:

1. недостаток витамина в пище

2. нарушение транспорта витамина

3. нарушение синтеза кофермента

4. генетические дефекты апофермента

5. все вышеперечисленные обстоятельства

7. Витамин, необходимый для переноса атомов водорода:

1. тиамин

2. рибофлавин

3. фолиевая кислота

4. кобаламин

5. биотин

8. В состав ФМН входит витамин:

1. В1

2. В2

3. В3

4. В6

5 В12

9. Витамины, участвующие в свертывании крови:

1. А

2. В

3. С

4. Е

5. К

10. Витамин С не синтезируется в организме:

1. человека

2. собаки

3. коровы

4. лошади

5. свиньи

11. Фермент каталаза относится к:

1. оксиредуктазам

2. трансферазам

3. гидролазам

4. лиазам

5. изомеразам

12. В активном центре фермента не может связывать:

1. субстрат

2. продукт

3. кофермент

4. конкурентный ингибитор

5. аллостерический эффектор

13. Кофермент присоединяется к апоферменту:

1. минимум в трех точках

2. всегда в активном центре

3. разнообразными химическими связями

4. либо прочно, либо непрочно

5. всеми перечисленными способами

14. Специфичность действия холофермента определяется:

1. характером витамина

2. углеводными молекулами, присоединенными к белку

3. апоферментом

4. коферментом

5. всеми вышеперечисленными факторами

15. Общее число субъединиц в лактатдегидрогеназе:

1. две

2. три

3. четыре

4. шесть

5. восемь

16. Витамин, необходимый для переноса аминогрупп:

1. пиридоксин

2. рибофлавин

3. тиамин

4. аскорбат

5. никотинамид

17. НАД+ и НАДФ+ - коферментные формы витамина:

1. Р

2. PP

3. К

4. С

5. В3

18. Неспецифическое (неизбирательное) ингибирование всех ферментов наблюдается под действием:

1. избытка субстрата

2. аналогов субстрата

3. аналогов кофермента

4. аллостерических эффекторов

5. нагревания

19. Полиневрит развивается при недостаточности витамина:

1. А

2. В1

3. В6

4. РР

5. В3

20. Акродиния – заболевание связанное с недостаточностью витамина:

1. В1

2. В2

3. В3

4. РР

5. В6

21. К какому классу относится фермент фосфопируват-гидратаза (енолаза КФ 4.2.1.11):

1. трансферазы

2. гидролазы

3. лиазы

4. изомеразы

5. лигазы

22. К классу оксидоредуктаз не относится фермент:

1. каталаза

2. пероксидаза

3. холинэстераза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

23. Специфичность сложных ферментов определяется:

1. коферментом

2. апоферментом

3. аллостерическим эффектором

4.витамином

5. всеми вышеперечисленными факторами

24. Конкурентные ингибиторы:

1. повышают Кm фермента

2. понижают Кm фермента

3. повышают Vmax

4. понижают Vmax

5. не изменяют Кm и Vmax

25. Коферментом лактатдегидрогеназы является:

1. ТПФ

2. пиридоксальфосфат

3. биотин

4. НАД

5. фолиевая кислота

26. Кофермент, присоединяющий всегда только один атом водорода при окислении субстрата:

1. ФАД

2. ФМН

3. НАДФ+

4. ТПФ

5. пиридоксальфосфат

27. При недостатке витамина РР у человека развивается:

1. склероз

2. рахит

3. пеллагра

4. цинга

5. бери - бери

28. ФАД и ФМН - коферментные формы витамина:

1. В1

2. В2

3. В3

4. В6

5. В12

29. В состав кофермента А входит витамин:

1. В1

2. В2

3. В3

4. В6

5. В12

30. В рубце жвачных животных не синтезируется витамин:

1. В1

2. В2

3. А

4. В12

5. В6

31. В активный центр фермента не входит:

1. субстратсвязывающий участок

2. каталитический участок

3. металл

4. кофермент

5. аллостерический эффектор

32. Фермент, не относящийся к гидролазам:

1. амилаза

2. трипсин

3. каталаза

4. холинэстераза

5. пепсин

33. Каталитической активностью обладает:

1. инсулин

2. гемоглобин

3. казеин

4. пепсин

5. кератин

34. Коферментом аминотрансфераз служит:

1. ФАД

2. ТПФ

3. ПФ

4. биотин

5. КоА

35. Конкурентное ингибирование снимается:

1. повышением температуры

2. добавлением продукта реакции

3. избытком субстрата

4. ионами тяжелых металлов

5. другим ингибитором

36. Витамин, содержащий в своей молекуле атом металла:

1. тиамин

2. биотин

3. кобаламин

4. пиридоксин

5. рибофлавин

37. Витамин, входящий в состав кофермента НАДФ:

1. тиамин

2. биотин

3. рибофлавин

4. ниацин (РР)

5. пиридоксин

38. Витамин Е представляет собой:

1. холекальциферол

2. ретинол

3. эргокальциферол

4. токоферол

5. диметилнафтохинон

39. В реакциях карбоксилирования участвуют витамины:

1. тиамин

2. биотин

3. пиридоксин

4. ретинол

5. токоферол

При недостаточности какого витамина наблюдается у животных остеомаляция?

1. А

2. D

3. Е

4. В1

5. К

Ответы к тестам:

1.3

2.1

3.2

4.2

5.4

6.5

7.2

8.2

9.5

10.1

11.1

12.5

13.5

14.3

15.3

16.1

17.2

18.5

19.2

20.1

21.3

22.3

23.2

24.1

25.4

26.3

27.3

28.2

29.3

30.3

31.5

32.3

33.4

34.3

35.3

36.3

37.4

38.4

39.2

40.2

FРаздел 5e

Гормоны.

Гормоны– биологически активные органические соединения разнообразного химического строения, координирующие деятельность различных клеточных процессов и целостного организма..

Каждый гормон является центральным звеном сложной системы гормональной регуляции. Уникальность гормональной регуляции обусловлена соподчинённостью работы желёз внутренней секреции.

Гормоны синтезируются в виде предшественников, иногда депонируются в специализированных клетках эндокринных желез. К железам внутренней секреции обычно относят щитовидную железу, паращитовидные железы, надпочечники, поджелудочную железу и др.Деятельность их не автономна, а находится под контролем центральной нервной системы.

От эндокринных желёз гормоны по мере метаболической необходимости поступают в кровоток. Большинство гормонов переносится в виде комплексов с плазматическими белками (переносчики гормонов), причем связывание с переносчиками носит обратимый характер. Гормоны разрушаются соответствующими ферментами.Гормоны и их метаболиты выводятся из организма экскреторной системой, обычно почками.

Таблица. Классификация гормонов по химической природе

Пептидные и белковые гормоны Гормоны-производные аминокислот (АМК) Гормоны стероидной структуры Гормоноподобные соединения (оказывают местное действие)
Тиролиберин Тиреотропин Инсулин Глюкагон   Норадреналин Адреналин Тироксин (тетрайодтиронин) Трийодтиронин Прогестерон Эстрадиол Тестостерон Кортизол Альдостерон Кальцитриол Производные АМК: Гистамин, Серотонин Эйкозаноиды: Лейкотриен, Простациклин, Простагландины, Тромбоксаны  

Существуют и два основных типа передачи гормонального сигнала клеткам-мишеням. Липофильные гормоны проникают в клетку, а затем поступают в ядро. Гидрофильные гормоны оказывают действие на уровне клеточной мембраны.

Липофильныегормоны и сигнальные вещества(стероидные гормоны, тироксин и ретиноевая кислота) проникают через плазматическую мембрану внутрь клетки, где взаимодействуют с высокоспецифическими рецепторами. Образующийся гормон-рецепторный комплекс связывается в ядре с хроматином и инициирует транскрипцию определенных генов. Усиление или подавление синтеза мРНК приводит к изменению концентрации специфических белков (ферментов), определяющих ответ клетки на гормональный сигнал.

Группа гидрофильныхгормонов и сигнальных веществ (производные аминокислот, а также пептидные и белковые гормоны) связываются со специфическими рецепторами на внешней поверхности плазматической мембраны. Связывание гopмона с рецептором передает сигнал на внутреннюю поверхность мембраны и тем самым запускает синтез вторичных посредников. Молекулы-посредники потенцируют клеточный ответ на действие гормона.

Гормональные препараты довольно широко используются в животноводстве и ветеринарии. Так например, инсулин применяется для лечения сахарного диабета, а инъекции инсулина свиньям повышает их суточный привес. Простагландины исвпользуются для лечения бронхиальной астмы, бронхитов, артритов, а АГТК – при лечении ревматизма, подагры. Синэстрол применяется для борьбы с яловостью коров.

Вопросы для внеаудиторной теоретической работы по разделу:

1) Общее понятие о гормонах. Роль центральной нервной системы в регуляции деятельности желез внутренней секреции. Гипер- и гипофункция желез внутренней секреции.

2) Классификация гормонов по химической природе: гормоны пептидной и белковой природы, производные аминокислот, гормоны стероидной природы, простагландины. Методы определения гормонов.

3) Гормоны гипоталамуса: либерины, статины. Структура, свойства, биологическая роль.

4) Гормоны гипофиза: Роль в регуляции функций других желез внутренней секреции.

5) Гормоны передней доли гипофиза: соматотропин, кортикотропин, тиреотропин, гонадотропины, лактотропин, липотропин. Их химическая природа и биологическое действие.

6) Гормоны средней доли гипофиза (меланоцитстимулирующие гормоны).

7) Гормоны задней доли гипофиза. Окситоцин, вазопрессин, их химическая природа и биологическое действие.

8) Гормоны паращитовидных желез. Паратгормон.

9) Гормоны щитовидной железы . Тироксин, ди- и трийодтиронин. Их строение и синтез в организме. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы. Кальцитонин.

10)Гормоны поджелудочной железы. Инсулин и глюкагон. Их химическая природа и влияние на обмен веществ.

11) Гормоны мозгового вещества надпочечников. Адреналин, норадреналин. Строение, свойства и образование в организме. Влияние на обмен веществ.

12) Гормоны коркового вещества надпочечников. Кортикостероиды. Химическое строение, биосинтез и биологическое действие.

13)Гормоны половых желез. Их структура, свойства, биологическая роль.

14)Простагландины. Структура, биологическая роль.

15)Биологическая роль гормонов как регуляторов обмена веществ. Механизмы действия гормонов.

16)Применение гормонов и их синтетических аналогов в медицине, животноводстве и ветеринарии.

Занятие 9.

9.1 Семинар по теме: «Гормоны»

1. Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-).

1. Альдостерон относится к глюкокортикоидам.

2. Вазопрессин - гормон передней доли гипофиза.

3. Тироксин может синтезироваться из тирозина.

4. Влияет ли деятельность гипофиза на функцию других желез внутренней секреции?

5. Известны ли гормоны циклопептидной структуры?

6. Можно ли синтезировать гормоны искусственным путем?

7. Эффективно ли пероральное применение инсулина?

8. Проникает ли адреналин в цитоплазму клеток?

9. Является ли арахидоновая кислота предшественником простагландинов?

10. Либерины и статины регулируют секрецию тропных гормонов гипофиза.

11. цАМФ и цГМФ - вторичные посредники пептидных гормонов.

12. Аденилатциклазная и протеинкиназная системы обеспечивают многократное усиление гормонального сигнала.

13. Кальмодулин - это внутриклеточный Са-связывающий белок.

14. Стероидные гормоны проникают через плазматические мембраны и связываются с внутриклеточными рецепторами.

15. Обладают ли производные витамина D гормональной активностью?

16. Изменяет ли инсулин проницаемость клеточных мембран для глюкозы, аминокислот, ионов К+ и Са2+?

Вопросы с выборочным ответом

К гормонам пептидного строения нельзя отнести: 1. кальцитонин 2. окситоцин 3. тиролиберин 4. прогестерон 5. глюкагон В регуляции липидного обмена не участвует: 1. адреналин 2. кортикотропин 3. инсулин 4. гидрокортизон 5. вазопрессин
Вторичные посредники гормонального сигнала: 1. диацилглицеролы 2. триацилглицеролы 3. лейкотриены 4. тромбоксаны 5. все вышеперечисленные соединения К стероидным гормонам нельзя отнести: 1. кортизол 2. альдостерон 3. эстрадиол 4. тестостерон 5. кортикотропин

3) Найти соответствие, установив последовательность участников передачи гормонального сигнала в клетку

1. 2. 3. 4. 5. А. ц-АМФ Б. G-белок В. аденилатциклаза Г. мембранный рецептор Д. гормон

9.2 Обсуждение биологической модели: «Влияние гормонов на содержание глюкозы в крови»

Адреналин опосредованно, через рецепторы усиливает в клетках печени распад гликогена, замедляя его синтез, в результате чего свободная глюкоза поступает из клеток в кровь. Концентрация глюкозы в крови повышается.

Инсулин в печени оказывает прямо противоположное действие на обмен глюкозы, но в первую очередь, он опосредованно, через рецепторы способствует быстрому поглощению глюкозы из крови жировой тканью и мышцами. Концентрация глюкозы в крови снижается.

Цель работы

Убедиться, что введение гормонов изменяет концентрацию глюкозы в крови животных.

Принцип метода

Моделирование биологического эксперимента с использованием лабораторных животных – кроликов.

Выполнение работы

Двух кроликов (натощак) взвешивают, и в стерильных условиях берут кровь (1 каплю) из ушной вены кроликов, затем рассчитывают дозы гормональных препаратов: 1,5 МЕ инсулина и 0,35 мл 0,1% раствора адреналина на 1 кг массы кроликов. При необходимости коммерческие препараты гормонов разводят стерильным физиологическим раствором. В это время определяют исходные концентрации глюкозы в крови каждого кролика с помощью глюкометра, а потом вводят (в стерильных условиях) под кожу живота рассчитанную дозу инсулина одному кролику и адреналина другому.

Через 30 минут после введения гормонов вновь берется кровь из другой ушной вены кроликов и повторно определяется концентрация глюкозы. Кролику, которому вводили инсулин, дают пить 40% раствор глюкозы.

Следует отметить, что эксперимент не причиняет вреда кроликам при внимательном выполнении всех описанных ниже манипуляций, однако лучше использовать «виртуального» кролика или ограничиться демонстрацией (моделированием) всех ниже перечисленных процедур.

  Концентрация глюкозы, ммоль/л
Кролик И (инсулин) Кролик А (адреналин)
До введения гормонов    
Через 30 мин после введения гормонов    
Разница    

Выводы

FРаздел 6e

Обмен веществ и энергии.

Химия и обмен углеводов.



infopedia.su


Смотрите также